凋亡抑制因子（Inhibitor of Apoptosis Proteins, IAPs）是一类高度保守的内源性抗细胞凋亡因子家族，主要通过抑制Caspase活性和参与调节核因子NF-κB的作用来抑制细胞凋亡。
细胞凋亡是机体清除有害细胞、防止细胞过度增殖的正常生理过程，细胞凋亡调控是机体维持正常的细胞更新和增殖的关键。Roy等于1995年首次从脊髓性肌萎缩症的研究中发现IAP蛋白是神经元性凋亡抑制蛋白（Neuronal Apoptosis Inhibitor Protein, NAIP）。此后，人们陆续发现了多种IAP蛋白，包括细胞凋亡抑制蛋白（Cellular IAP, c-IAP1和c-IAP2）、X染色体连锁凋亡抑制因子（XIAP）、Survivin、恶性黑素瘤凋亡抑制蛋白（Melanoma-IAP, ML-IAP/Livin）、睾丸特异凋亡抑制蛋白（hILP）以及含泛素连接酶的杆状病毒IAP重复序列等。目前已知的人类IAPs家族蛋白成员有8种。
IAP家族结构的共同特点是N端含有1个或3个包含70个氨基酸的杆状病毒IAP重复序列（Baculoviral IAP Repeat, BIR），C端包含或不包含1个指环（Ring Finger）结构。IAP广泛存在于病毒、细菌、酵母、昆虫和哺乳动物中，其编码蛋白对细胞凋亡具有较强的抑制作用。人类IAP基因家族成员分别定位于不同的染色体上。IAPs家族蛋白主要定位于细胞浆，部分IAP蛋白分子，如Livin和Survivin定位于细胞核。
IAPs蛋白通过BIR结构域直接与Caspase的IBM结合，抑制Caspase-3/7/9的催化活性，阻断细胞凋亡进程。在IAPs家族蛋白成员中，5个IAP蛋白的羧基端包含指环结构域具有E3泛素连接酶活性。c-IAP1通过BIR2与活化Caspase-3/7的IBM结合，依赖E3泛素连接酶的活性，经泛素介导Caspase-3/7蛋白酶体降解，从而抑制细胞凋亡。在凋亡过程中，c-IAP1蛋白可被裂解生成N端和C端的两个片段，C端片段包含CARD和指环结构域，具有促凋亡的作用。c-IAP1可调控含有指环结构的c-IAP1、c-IAP2、XIAP和Livin等IAP家族蛋白，经泛素-蛋白酶体降解，而不影响缺乏指环结构的NAIP和Survivin蛋白表达。此外，研究表明，IAPs家族成员抑制细胞凋亡功能与NF-kB诱导活化的存活信号相关。
IAPs介导的凋亡抑制可能是肿瘤细胞产生耐药性的原因之一。IAPs蛋白是调控肿瘤细胞凋亡和对化疗药物敏感性的关键分子，有可能发展为逆转肿瘤细胞耐药、提高疗效的新靶点。